研究業績

The number of research papers published every year
5 in 2014 / 56 in 2015 / 82 in 2016 / 63 in 2017 / 44 in 2018 / - in 2019
250 in Total

2015

総括班

2015年度の実績は以下の通りである.1) 福岡市で第一回全体班会議を開催.2) 総括班会議を開催.3) 国際活動支援「動的構造生命科学研究領域における海外ネットワーク形成を目指した支援活動」を申請し採択された.4) ホームページの開設と更新.5) ニュースレターの発行:2号〜4号.5) シンポジウムやワークショップの主催または共催: i) 生命分子ダイナミクスの探求を目指す次世代NMR研究会, ii) 第15回日本蛋白質科学会年会内でワークショップ企画, iii) 第25回九州大学生医研国際シンポジウムを主催, iv) 第53回日本生物物理学会年会内でシンポジウム企画, v) シンポジウム「細胞環境における蛋白質の動態解析のためのNMRおよび計算科学的アプローチ」開催, 6) 技術講習会の開催:i) 第4回バイオAFM夏の学校, ii) リシール細胞技術講習会, iii) 第7回GENESIS講習会, iv) RRR workshop 2015.7) NMR用安定同位体化合物の共同購入.
 新学術領域研究において特に重要と見なされる項目に領域内の協力体制がある.既存の共同研究を発展させるとともに,公募研究者を含めた広範な共同研究や研究支援を奨励する.技術講習会活動を通して多数の公募班員にAFM測定を始める機会を与えた.In-cell NMR測定では,細胞の中に外部から分子を効率的に取り込ませる必要がある.リシール細胞技術の実技講習会を通して,新しいin-cell NMRユーザー数が増えた.以上の状況から,当初の予想を越えて領域内共同研究体制が順調に構築されていると判断し,総括班がうまく機能していると自己評価する.

神田大輔(計画班A01)

X線結晶解析やNMR 分光法を使ってタンパク質の構造解析を行うことで,構造のみならず動的な性質についての情報も得られるが,通常は分子の動きが平衡状態付近の小さな振幅の動きであることが仮定されている.しかし,大きな振幅を持つ場合には,結晶解析では電子密度の消失,あるいは分子間接触のために1つの状態に固定されることが起こる.この大振幅運動に起因する問題を実験的に解決するために,注目する対象の周囲に結晶コンタクトフリーな“隙間”を意図的に作り出すという新発想のタンパク質結晶作成技術の開発を進めている.また,新たにX線小角散乱とタンパク質の重原子標識を組み合わせた溶液条件における大振幅運動の解析法の開発を始めた.
 ミトコンドリアプレ配列受容体Tom20タンパク質に結合した状態のプレ配列ペプチドと,オリゴ糖転移酵素中の可動性のセグメントを結晶コンタクトフリー空間に配置し,ノイズ低減にローパスフィルターを用いた差フーリエ電子密度マップ中にスミアした電子密度として,ペプチドやセグメントの動きを結晶中で可視化できた.論文としてアクセプトされた(Protein Science, 2016)が,採択に至るまでに,複数のレビューワーからのコメントに答えるための実験や原稿改訂に長期間を要した.例えば,ローパスフィルターの使用はバルクソルベント補正と両立することを示した.今回の論文は,従来のタンパク質のX線結晶学の常識に反するまったく新しい発想に基づいているため,レビューワーのコメントも相当厳しいものがあったが,それらをクリアしたことで,多くのX線結晶科学者の疑問に答える水準になったと考える.

安藤敏夫(計画班A01)

高速AFMの高度化技術開発として,従来の試料ステージ走査に代わる探針走査方式の高速AFMをベースに2種類の複合機の開発を進めている。(1) 外力作用下にあるタンパク質分子の挙動観察を実現するための高速AFMと光ピンセットとの複合機と、(2) 高解像蛍光像と高速AFM像の同時取得を実現するための探針局所プラズモン共鳴を利用した蛍光顕微鏡との複合機である。前者については、装置を組み上げるとともに装置を利用するために必要な機能基を両端にもつ長いλDNA、段差のある基板、コンピュータ制御のためのプログラム、フローセル、力検出器などを順次準備している。当グループで中心に進めてきた複数のタンパク質系の高速AFM観察実験で、高速AFM以外の手法では発見が困難な新しい興味ある事実を既に見出している。また、高速AFMの普及を図るため、公募班員との共同研究を複数件進めてきた。既に期待したような動的な振る舞いが観察されたケースもあり、順調な滑り出しである。現時点において、高速AFMは領域内でかなり広く利用されており、本領域が目指す「動的構造生命科学」を開拓しようとする強い意志が班員に浸透し、全体としてベクトルの定まった連携研究が進められていると判断する。

白川昌宏(計画班A02)

本研究では細胞内タンパク質や細胞内小器官の立体構造・運動性・超分子複合体形成等を生きた細胞の中で計測する手法を開発してきた。その一つの方法が、細胞内の特定のタンパク質の高次元NMR測定であるin-cell NMR法である。本研究においてはリジン側鎖の13Cジメチル化と13C-filtered DOSY-HSQC法によりタンパク質拡散の定量計測に成功し、ヒト細胞Lysate内で拡散係数が15%低下することを見いだした。更にタンパク質の細胞導入法としてエレクトロポレーションを用いた導入方法を確立した。もう一つの方法はダイヤモンドナノ粒子を使った光検出磁気共鳴法(ODMR)である。我々は研究開始当初の段階で、既にODMRによりダイヤモンドナノ粒子の姿勢を±3°の精度で三次元的に完全決定する「ナノジャイロスコープ」の手法を開発していた。本研究期間においては、まずダイヤモンドナノ粒子を蛍光タグとして用いるための化学修飾技術およびin situにおける分子標識技術を開発した。また、計測時間の40倍の高速化にも成功し、三次元姿勢決定の時間分解能も現時点で500ミリ秒まで達している。この分子標識技術と高速ナノジャイロスコープの手法を組み合わせることにより、F1-ATPaseをモデル系として一分子構造動態のin vitroにおける三次元的な可視化にも成功した。更に計測対象を細胞内のタンパク質まで広げるため、エレクトロポレーションおよびパーティクルガンによるダイヤモンドナノ粒子の細胞内導入技術を確立した。

西田紀貴(計画班A02)

本研究では細胞を生理的条件下に保ったまま長時間のin-cell NMR観測を可能とするバイオリアクター型in-cell NMR法をさらに高度化して、検出感度の向上と適用範囲の拡大を行うとともに、開発した手法を細胞内の様々な生命現象のリアルタイム観測に適用することを目的としている。(1) In-cell NMRの高度化: 従来のバイオリアクター型in-cell NMR法の高度化を目指した研究を行い、細胞包埋にMatrigelを用いることで接着細胞にも適用可能なバイオリアクターシステムを構築した。また、灌流培地にプロテアソーム阻害剤MG132を添加することで、細胞内タンパク質分解の抑制による測定感度の向上を達成した。加えて、SAIL-Phe, Tyr標識法を用いることで、芳香環の回転運動を指標にタンパク質の内部運動を評価する手法を確立した。 (2) 細胞内生命現象のリアルタイム観測:細胞内酸化ストレスに対する分子応答を、代表的な抗酸化タンパク質であるチオレドキシン(Trx)の酸化還元状態を指標として観測した。Ala側鎖メチル基を選択的に1H, 13C標識したTrxをHeLaS3細胞内に導入してin-cell NMR測定を行った結果、30分程度の測定で細胞内のTrxの2次元NMRスペクトルを感度よく測定可能であり、酸化剤を含まない培地灌流下ではHeLaS3細胞内ではTrxがほぼ還元状態に保持されていることを明らかにした。これを利用して,酸化剤(diamide)を含む培地灌流下で細胞に酸化ストレスを加えた条件でin-cell NMR測定を行った。

杉田有治(計画班A03)

本研究では、X線結晶構造解析だけでなく様々な一分子計測手法と計算科学によるアプローチとを組み合わせることで、従来困難であった膜タンパク質やタンパク質複合体などの大規模分子運動を可視化する。最も良く使われている全原子モデルを用いた分子動力学シミュレーションでは1-10マイクロ秒程度の動的構造の解析が可能になってきた。しかし、機能と密接に関係する大規模構造変化を理解するためにはさらに遅い(ミリ秒以上の)分子運動を観察する必要がある。そこで、(1) 超並列計算機に適した分子動力学プログラムGENESISを高速化するとともに、(2) 粗視化分子モデルの代表である郷モデルを修正し、大規模構造変化の解析に適したDoME(Domain Motion Enhanced) モデルを開発した。さらにこのモデルに生体膜の効果や複数の立体構造情報を含む形で拡張し、(3) 複数の構造間を接続する最小自由エネルギー経路の探索手法をGENESISに導入することで、膜タンパク質の大規模構造変化を解析する手法を確立した。この手法を基盤として、低温電子顕微鏡によって得られる低解像度の電子密度マップを利用した原子構造モデルの新しい計算手法を開発した。さらに、本領域のメンバーである神田と塚崎らの実験と連携し、Tom20のコンタクトフリーな結晶中での動的構造やSecトランスロコンの新しい結晶構造に基づく構造変化と機能の関係を全原子分子動力学で解明した。

塚崎智也(計画班A03)

本研究では,ダイナミックな構造変化を伴って働く「タンパク質分泌過程」に焦点をあて,「準安定状態のX線結晶構造解析」と「時間依存的な1ユニットの動態解析」を行い,結果を統合することで「タンパク質分泌過程を活写し,理解する」ことを目標とする。すでに,Secタンパク質サブユニットを個別に高純度で精製する系を確立している。「時間依存的な1ユニットの動態解析」を行うには,Sec複合体の機能単位を明らかにする必要がある。SecA とSecYEGを融合させたSecYAEG複合体は,野生型のタンパク質と同程度の活性を示した。この融合タンパク質を用いることで,Sec複合体を構成する因子のストイキオメトリーを調整する必要がなくなった。ついでSecYAEG複合体融合タンパク質をNanodiscに埋め込んだ。ジスルフィド結合の開裂をトリガーとしてタンパク質分泌反応中間体から完了までを意図的に起すことができる系を確立した。以上の成果により,今後,本格的に1ユニットの観察に取り組む準備が整った。
 タンパク質分泌反応の理解のためには,様々な状態のSec因子の「準安定状態の結晶構造」が必要である。SecYEG複合体とSecDFについて基質を模した分子との複合体の構造解析を達成した。SecYEGの解析では基質タンパク質がSecYに結合することで構造変化を起すことを示し論文として発表した。一方,SecDFの構造はこれまでの報告と異なり,細胞外ドメインが大きく構造変化していた。

Papers in 2015

1.
Structural elucidation of an asparagine-linked oligosaccharide from the hyperthermophilic archaeon, Archaeoglobus fulgidus.
Fujinami D, Nyirenda J, Matsumoto S, *Kohda D.
Carbohydr Res 413, 55-62 (2015).
2.
N-Glycosylation with synthetic undecaprenyl pyrophosphate-Linked oligosaccharide to oligopeptides by PglB oligosaccharyltransferase from Campylobacter jejuni
Ishiwata A, Taguchi Y, Lee YJ, Watanabe T, Kohda D, *Ito Y
Chembiochem 16 , 731-737 (2015).
3.
Structural analysis of the mechanism of phosphorylation of a critical autoregulatory tyrosine residue in FGFR1 kinase domain
Kobashigawa Y, Amano S, Yokogawa M, Kumeta H, Morioka H, Inouye M, Schlessinger J, *Inagaki F
Genes Cells 20 , 860-870 (2015).
4.
Ligand-driven conformational changes of MurD visualized by paramagnetic NMR
Saio T, Ogura K, Kumeta H, Kobashigawa Y, Shimizu K, Yokochi M, Kodama K, Yamaguchi H, Tsujishita H, *Inagaki F
Sci Rep 5 , 16685 (2015).
5.
Method of mechanical holding of cantilever chip for tip-scan high-speed atomic force microscopy
Fukuda S, Uchihashi T, *Ando T
Rev Sci Instrum 86 , 063703 (2015).
6.
Investigation of the redox-dependent modulation of structure and dynamics in human cytochrome c
Imai M, Saio T, Kumeta H, Uchida T, Inagaki F, *Ishimori K
Biochem Biophys Res Commun 469 , 978-984 (2015).
7.
Ligand-driven conformational changes of MurD visualized by paramagnetic NMR
Saio T, Ogura K, Kumeta H, Kobashigawa Y, Shimizu K, Yokochi M, Kodama K, Yamaguchi H, Tsujishita H, *Inagaki F
Sci Rep 5 , 16685 (2015).
8.
One-dimensional sliding of p53 along DNA is accelerated in the presence of Ca2+ or Mg2+ at millimolar concentrations
Murata A, Ito Y, Kashima R, Kanbayashi S, Nanatani K, Igarashi C, Okumura M, Inaba K, Tokino T, *Takahashi S, *Kamagata K
J Mol Biol 427 , 2663-2678 (2015).
9.
Complexity of the folding transition of the B domain of protein A revealed by the high-speed tracking of single-molecule fluorescence time series
Oikawa H, Kamagata K, Arai M, *Takahashi S
J Phys Chem B 119 , 6081-6091 (2015).
10.
Structural Stability of Amyloid Fibrils Depends on the Existence of the Peripheral Sequence near the Core Cross-03B2 Region
*Saiki M, Shiba K, Okumura M
FEBS Lett. 589 , 3541-3547 (2015).
11.
A PDI-catalyzed thiol/disulfide switch regulates the production of hydrogen peroxide by human Ero1
Ramming T, Okumura M, Kanemura S, Baday S, Birk J, Moes S, Jenö P, Bernèche S, Inaba K, *Appenzeller-Herzog C
Free Radic Biol Med. 83 , 361-372 (2015).
12.
One-dimensional sliding of p53 along DNA is accelerated in the presence of Ca2+ or Mg2+ at millimolar concentrations
Murata A, Ito Y, Kashima R, Kanbayashi S, Nanatani K, Igarashi C, Okumura M, Inaba K, Tokino T, *Takahashi S, *Kamagata K
J. Mol Biol. 427 , 2663-2678 (2015).
13.
Structural and mechanistic basis of the PDI family members producing disulfides within the ER
Okumura M, Kadokura H, *Inaba K
Free Radic Biol Med. 83 , 314-322 (2015).
14.
Axonemal dynein light chain-1 locates at the microtubule-binding domain of the γ heavy chain
Ichikawa M, Saito K, Yanagisawa H, Yagi T, Kamiya R, Yamaguchi S, Yajima J, Kushida Y, Nakano K, Numata O and *Toyoshima YY
Molecular Biology of the Cell 26 , 4236-4247 (2015).  
15.
K+-responsive off-to-on switching of hammerhead ribozyme through dual G-quadruplex formation requiring no heating and cooling treatment
Yamaoki Y, Nagata T, Mashima T, *Katahira M
Biochem Biophys Res Commun 468 , 27-31 (2015).
16.
The binding specificity of translocated in liposarcoma/fused in sarcoma with lncRNA transcribed from the promoter region of cyclin D1
Yoneda R, Suzuki S, Mashima T, Kondo K, Nagata T, Katahira M, *Kurokawa R
Cell Biosci 6 , DOI: 10.1186/s13578-016-0068-8 (2015). 
17.
Protein response to chromophore isomerization in microbial rhodopsins revealed by picosecond time-resolved ultraviolet resonance Raman spectroscopy: a review
Mizuno M, *Mizutani Y
In Recent Progress in Surface and Colloids Chemistry with Biological Applications (ACS Symposium Series) 1215 , 329-353 (2015).
18.
Structural basis for energy transfer pathways in the plant PSI-LHCI super-complex
Qin X, Suga M, *Kuang T, *Shen JR
Science 348 , 989-995 (2015).
19.
Lis1 restricts the conformational changes in cytoplasmic dynein on microtubules
Toba S, Koyasako K, Yasunaga T, Hirotsune S. Toba S, Koyasako K, Yasunaga T, Hirotsune S
Microscopy 64 , 419-427 (2015).
20.
Synergistic effect of ATP for RuvA-RuvB-Holliday junction DNA complex formation
Iwasa, T., Han, Y. W., Hiramatsu, R., Yokota, H., Nakao, K., Yokokawa, R., Ono, T., *Harada, Y.
Sci. Rep. 5 , 18177 (2015).
21.
Structural Basis of the Differential Function of the Two C. elegans Atg8 Homologs, LGG-1 and LGG-2, in Autophagy
Wu F, Watanabe Y, Guo XY, Qi X, Wang P, Zhao HY, Wang Z, Fujioka Y, Zhang H, Ren JQ, Fang TC, Shen YX, Feng W, Hu JJ, *Noda NN, *Zhang H
Mol. Cell 60 , 914-929 (2015).
22.
Atg1 family kinases in autophagy initiation
*Noda NN, Fujioka Y
Cell. Mol. Life Sci. 72 , 3083-3096 (2015).
23.
Nucleosome compaction facilitates HP1γ binding to methylated H3K9
Mishima Y, Jayasinghe CD, Lu K, Otani J, Shirakawa M, Kawakami T, Kimura H, Hojo H, Carlton P, Tajima S, *Suetake I
Nucleic Acids Res 43 , 10200-10212 (2015).
24.
Suppression of nonspecific protein-nanodiamond adsorption enabling specific targeting of nanodiamonds to biomolecules of interest
Sotoma S, Igarashi R , Iimura J, Kumiya Y , Tochio H, Harada Y, *Shirakawa, M
Chem Lett 44 , 354-356 (2015).
25.
Optically detected nagnetic resonance of nanodiamonds in vivo; implementation of selective imaging and fast sampling
*Yoshinari Y, Mori S, Igarashi R, Sugi T, Yokota H, Ikeda K, Sumiya H, Mori I, Tochio H, *Harada Y, Shirakawa M
J Nanosci Nanotechnol 15 , 1014-1021 (2015).
26.
Comprehensive and quantitative analysis for controlling the physical/chemical states and particle properties of nanodiamonds for biological applications
Sotoma S, Akagi K, Hosokawa S, Igarashi R, Tochio H, Harada Y, *Shirakawa, M
RSC ADVANCES 5 , 13818-13(2015).
27.
The unexpected role of polyubiquitin chains in the formation of fibrillar aggregates
Morimoto D, Walinda E, Fukada H, Sou YS, Kageyama S, Hoshino M, Fujii T, Tsuchiya H, Saeki Y, Arita K, Ariyoshi M, Tochio H, Iwai K, Namba K, Komatsu M, Tanaka K, *Shirakawa M
Nat Commun 6 , 6116 (2015).
28.
Magnetic resonance imaging of tumor with a self-traceable phosphorylcholine polymer
Yamada H, Hasegawa Y, Imai H, Takayama Y, Sugihara F, Matsuda T, Tochio H, Shirakawa M, Sando S, Kimura Y, Toshimitsu A, *Aoyama Y, *Kondo T
J Am Chem Soc. 137 , 799-806 (2015).
29.
Mechanical force effect on the two-state equilibrium of the hyaluronan-binding domain of CD44 in cell rolling
Suzuki T, Suzuki S, Umemoto R, Ogino S, Nishida N, *Shimada I
Proc Natl Acad Sci U S A 112 , 6991-6996 (2015).
30.
Differential Large-Amplitude Breathing Motions in the Interface of FKBP12-Drug Complexes
Yang CJ, Takeda M, Terauchi T, Jee J, *Kainosho M
Biochemistry 54 , 6983-95 (2015).
31.
Nano-mole scale sequential signal assignment by 1H-detected protein solid-state NMR
Wang S, Parthasarathy S, Xiao Y, Nishiyama Y, Long F, Matsuda I, Endo Y, Nemoto T, Yamauchi K, Asakura T, Takeda M, Terauchi T, Kainosho M, *Ishii Y
Chem Commun (Camb) 51 , 15055-15058 (2015).
32.
Nano-mole scale side-chain signal assignment by 1H-detected protein solid-state NMR by ultra-fast magic-angle spinning and stereo-array isotope labeling
Wang S, Parthasarathy S, Nishiyama Y, Endo Y, Nemoto T, Yamauchi K, Asakura T, Takeda M, Terauchi T, Kainosho M, *Ishii Y
PLoS One 10 , e0122714 (2015).
33.
Reconstitution of the targeting of Rab6A to the Golgi apparatus in semi-intact HeLa cells: A role of BICD2 in stabilizing Rab6A on Golgi membranes and a concerted role of Rab6A/BICD2 interactions in Golgi-to-ER retrograde transport
Matsuto M, Kano F, *Murata M
Biochem. Biophys. Acta (Molecular Cell Research) 1853 , 2592–2609 (2015).
34.
Attolitre-sized lipid bilayer chamber array for rapid detection of single transporters
Soga N, *Watanabe R, *Noji H
Sci Rep 5 , 11025 (2015).
35.
Multitarget super-resolution microscopy with high-density labeling by exchangeable probes
*Kiuchi T, Higuchi M, Takamura A, Maruoka M, *Watanabe N
Nature Methods 12 , 743-746 (2015).
36.
Optically Detected Magnetic Resonance of Nanodiamonds In Vivo; Implementation of Selective Imaging and Fast Sampling
Yoshinari Y, Mori S, Igarashi R, Sugi T, Yokota H, Ikeda K, Sumiya H, Mori I, Tochio H, *Harada Y, *Shirakawa M
J Nanosci Nanotechnol 15 , 1014-1021(2015).
37.
Analysis of cell-surface receptor dynamics through covalent labeling by catalyst-tethered antibody
Hayashi T, Yasueda Y, Tamura T, Takaoka Y, *Hamachi I
J. Am. Chem. Soc. 137 , 5372–5380 (2015).
38.
Crystal Structures of SecYEG in Lipidic Cubic Phase Elucidate a Precise Resting and a Peptide-Bound State
Yoshiki Tanaka, Yasunori Sugano, Mizuki Takemoto, Takaharu Mori, Arata Furukawa, Tsukasa Kusakizako, Kaoru Kumazaki, Ayako Kashima, Ryuichiro Ishitani, Yuji Sugita, Osamu Nureki, *Tomoya Tsukazaki
Cell Rep 13 , 1561-1568 (2015).
39.
Sequential data assimilation for single-molecule FRET photon-counting data
Yasuhiro Matsunaga, Akinori Kidera, *Yuji Sugita
J. Chem. Phys. 142 , 214115 (2015).
40.
Domain motion enhanced (DoME) model for efficient conformational sampling of multidomain proteins
Chigusa Kobayashi, Yasuhiro Matsunaga, Ryotaro Koike, Motonori Ota, *Yuji Sugita
J. Phys. Chem. B 119 , 14584-14593 (2015).
41.
Hierarchical domain-motion analysis of conformational changes in sarcoplasmic reticulum Ca2+-ATPase
Chigusa Kobayashi, Ryotaro Koike, Motonori Ota, *Yuji Sugita
Proteins 83 , 746–756 (2015).
42.
GENESIS: A hybrid-parallel and multi-scale molecular dynamics simulator with enhanced sampling algorithms for biomolecular and cellular simulations
Jaewoon Jung, Takaharu Mori, Chigusa Kobayashi, Yasuhiro Matsunaga, Takao Yoda, Michael Feig, *Yuji Sugita
WIREs Comp. Mole. Sci. 5 , 310-323 (2015).
43.
Thermodynamic properties of water molecules in the presence of cosolute depend on DNA structure: a study using grid inhomogeneous solvation theory
Miki Nakano, Hisae Tateishi-Karimata, Shigenori Tanaka, Florence Tama, Osamu Miyashita, Shu-ichi Nakano, *Naoki Sugimoto.
Nucleic Acids. Res. 43 , 10114-10125 (2015).
44.
Crystal structures of SecYEG in lipidic cubic phase elucidate a precise resting and a peptide-bound states
Tanaka Y, Sugano Y, Takemoto M, Mori T, Furukawa A, Kusakizako T, Kumazaki K, Kashima A, Ishitani R, Sugita Y, *Nureki O, *Tsukazaki T
Cell Rep. 13 , 1561-1568 (2015).
45.
Hydrophilic microenvironment required for the channel-independent insertase function of YidC protein
Shimokawa N, Kumazaki K, Tsukazaki T, Nureki O, Ito K, *Chiba S
Proc. Natl. Acad. Sci. USA 112 , 5063-5068 (2015).
46.
Structural Analysis of Streptococcus pyogenes NADH Oxidase: Conformational Dynamics Involved in Formation of the C(4a)-Peroxyflavin Intermediate
Wallen JR, Mallett TC, Okuno T, Parsonage D, Sakai H, Tsukihara T, *Claiborne A
Biochemistry 54 , 6815-6829 (2015).
47.
Surface-enhanced IR absorption spectroscopy of the KcsA potassium channel upon application of an electric field
*Yamakata A., Shimizu H., *Oiki S
Phys. Chem. Chem. Phys. 17 , 21104-11(2015). 
48.
Specific interactions between alkali metal cations and the KcsA channel studied using ATR-FTIR spectroscopy
Furutani Y., Shimizu H., Asai Y., *Oiki S., *H. Kandori.
Biophys. Physicobiol. 12 , 37-45 (2015).
49.
pH-dependent promotion of phospholipid flip-flop by the KcsA potassium channel
Nakao H., Ikeda K., Iwamoto M, Shimizu H., Oiki S., Ishihama Y., *Nakano M
Biochim. Biophys. Acta-Biomembr. 1848 , 145-150 (2015).
50.
Weak interactions between Salmonella enterica FlhB and other flagellar export apparatus proteins govern type III secretion dynamics
*McMurry JL, Minamino T, Furukawa Y, Francis JW, Hill SA, Helms KA, Namba K
PLoS One 10 , e0134884 (2015).
51.
The bacterial flagellar motor and its structural diversity
*Minamino T, Imada K
Trends Microbiol. 23 , 267–274 (2015).
52.
Possible regulation of caveolar endocytosis and flattening by phosphorylation of F-BAR domain protein PACSIN2/Syndapin II
Senju Y, *Suetsugu S
Bioarchitecture. 5 , 70-77 (2015).
53.
Phosphorylation of PACSIN2 by protein kinase C triggers the removal of caveolae from the plasma membrane
Senju Y, Rosenbaum E, Shah C, Hamada-Nakahara S, Itoh Y, Yamamoto K, Hanawa-Suetsugu K, Daumke O, *Suetsugu S
J Cell Sci 128 , 2766-2780 (2015).
54.
Classification of projection images of proteins with structural polymorphism by manifold: A simulation study for X-ray fr, lectron laser diffraction imaging.
*Yoshidome T, Oroguchi T, Nakasako M, *Ikeguchi, M
Phys. Rev. E 92 , 032710 (13 pages) (2015).
55.
Structure of a thermophilic F1-ATPase inhibited by an γ–subunit: deeper insight into the γ–inhibition mechanism
*Shirakihara Y, Shiratori A, Tanikawa H, Nakasako M, Yoshida M, Suzuki T
FEBS Journal 282 , 2895-2913 (2015).
56.
Structure of the response regulator ChrA in the haem-sensing two-component system of Corynebacterium diphtheriae
Doi A, Nakamura H, Shiro Y, *Sugimoto H
Acta Crystallogr F Struct Biol Commun 71 , 966-971 (2015).



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