研究業績

The number of research papers published every year
5 in 2014 / 56 in 2015 / 82 in 2016 / 63 in 2017 / 44 in 2018 / - in 2019
250 in Total

2016

総括班

第2回全体班会議を2016年4月18日~20日に千葉市,クロス・ウェーブ幕張にて開催した.計画班員および公募班員の36名が口頭発表を1演題25分で行った.領域活動を広く情報発信するために,HPの更新とニュースレター5号~7号の発行を行った.技術講習会として,第6回AFM夏の学校(担当者:安藤敏夫,8月1日~6日,金沢大学),第16回 AICS公開ソフト講習会「GENESIS」(担当者:杉田有治,2017年1月13日,計算科学振興財団,神戸市),クライオ電子顕微鏡ハンズオン実技講習会(担当者:神田大輔,2017年1月16日~18日,2月27日~3月1日),第16回RRR workshop 2016(担当者:白川昌宏,2017 年 2月22日~23日,京都大学,海外招聘3名)を開催した.第16回日本蛋白質科学会の年会を福岡国際会議場にて神田が年会長として6月7日~9日に開催した.年会初日のメインシンポジウム「技術開発が牽引する新しいライフサイエンス研究」をオーガナイズした.27th ICMRBS(京都,8月)において共催セッション”Live protein molecules at work”,10th 3R Symposium(松江,11月)において共催セッションVIII,第54回日本生物物理学会年会(つくば,11月)において共催シンポジウム”Dynamic structural biology by next-generation researchers”,第8回構造生物学に関する先端技術講演会「クライオ電子顕微鏡の先端技術」(福岡,2017年1月)を開催した.
 稲垣冬彦(総括班連携研究者,計画研究A01の分担研究者)の逝去(6月15日)に伴い,日本蛋白質科学会と日本核磁気共鳴学会の機関誌に追悼文を掲載した.第42回内藤コンファレンス(札幌,10月7日)において追悼セッションを総括班連携研究者の嶋田一夫が行った.第55回NMR討論会(広島,11月18日)でも追悼セッションが行われた.
 本新学術領域の体制は,新しい測定技術開発を目指す研究者と自らの対象に測定技術を適用して新しい知見を得る研究者の2つの集団を総括班が有機的に結びつけることを目指している.したがって,技術講習会が活動の中心となる.高速AFM,NMR,MDに加えて,本年度は近年注目されているクライオ電子顕微鏡に関する実技講習会を開催した.本年度は中間審査があり,評価A「研究領域の設定目的に照らして,期待どおりの進展が認められる」を受けた. 以上の状況から,おおむね順調に進展していると判断する.

神田大輔(計画班A01)

結晶コンタクト効果フリーな“隙間”を結晶格子中につくり,「結晶コンタクトによる柔動構造の変形・固定問題」の解決を目指している.ミトコンドリアプレ配列受容体Tom20タンパク質とマルトース結合タンパク質(MBP)の融合タンパク質を作製し,MBPとTom20の間にできる空間を利用して,Tom20に結合した状態のプレ配列ペプチドの動きを電子密度として可視化する.Tom20によるプレ配列の認識は,特異性が広くpromiscuous 認識の典型である.Promiscuous 認識の分子構造基盤は結合状態における大きな運動性に起因すると考えている.現在得られている電子密度マップではプレ配列ペプチドの大きな振幅の動きの重なり部分に対応しており,運動全体の空間分布を見積もるには電子密度マップのシグナル・ノイズ比を改善する必要がある.そこで,複数の結晶のマップを積算して電子密度マップの改善を行う.結晶化条件の改良により安定して結晶を得ることができるようになったが,興味深いことに構造多形が見られた.すなわち,MBPとTom20の間を繋ぐ長いαヘリックスリンカーの曲がり具合が複数存在し,その結果,結晶コンタクトフリー空間の大きさが変わって,その中のプレ配列の電子密度にも違いが見られた.
 結晶コンタクトフリー空間の利用法として,結晶コンタクトによるタンパク質構造の変形を除くことができる.結晶構造と溶液NMR構造の両方が決定されていて,一部の構造が異なる例として酵母のTim21タンパク質を選択した.MBPとの融合タンパク質を作成し,結晶化と構造決定を行った.その結果,結晶コンタクトフリー空間に置いた当該セグメントは結晶構造ともNMR構造とも異なったコンホメーションをとっていた.

安藤敏夫(計画班A01)

タンパク質が動作する姿を活写する高速AFMの高度化技術開発,実証・応用研究を進め,従来の構造生物学と一分子生物物理学の限界を克服する動的構造生物学と呼ぶべき新規分野を開拓し,それにより生命科学の発展に貢献することが最終目標である.高速AFMの高度化技術開発では,探針走査型高速AFMと光ピンセットを複合化し,外力作用下にあるタンパク質の動態観察実現を目指して装置・技術開発を進めた.種々の要素技術と装置全体はほぼ完成し,光ピンセット捕捉から高速AFM観察に至るまでの手順を種々検討した.タンパク質とビーズをつなぐ蛍光染色したDNAの光照射による切断,ビーズの基板への非特異的吸着といった問題があることが判明した.カラービデオカメラを導入し,DNAの蛍光観察に代えて対象となるタンパク質を蛍光ラベルし,タンパク質とビーズを同時に光学観察できるようにした.金属探針による蛍光増強を利用する超解像蛍光顕微鏡については装置を組み上げ,蛍光像とAFM像の同時取得を試みる段階まで進んでいる.実証応用研究では,独自に進める研究の他,多くの班員との共同研究を進めた.前者の膜孔形成膜タンパク質,ペロキシレドキシン,天然変性タンパク質,DNA関連タンパク質などを対象にした研究は順調に進んだ.後者は金沢大学で開催するバイオAFM夏の学校への班員ないしは班員の研究室のメンバーの参加を出発点とすることで,また,その機会に限らず随時当グループが観察実験に協力するやり方で,多くの共同研究に着手し,いくつかの成果が出始めている.

白川昌宏(計画班A02)

細胞内蛋白質・小器官の立体構造・運動性・超分子複合体形成等と温度活性酸素濃度や微水流といった環境を生きた細胞の中で計測する手法の開発を目的とし,細胞内の特定の蛋白質の高次元NMR測定であるin-cell NMR法,蛋白質の構造と集合状態に対する影響を計測するRHEO(RHEOLOGY)-NMR,ダイアモンドナノ粒子(ND)を使った光検出磁気共鳴法(ODMR)の装置と測定手法を開発する.
 ODMRに関しては,要素技術である①測定技術,②プローブ粒子の至適化とタンパク質の標識化,③細胞へのターゲッティング,④得られた情報の処理と解釈,について完成を目指す.①に関しては装置の改良,特に光学系検出器の感度向上と検出手法の至適化により時間単位の感度が向上した.まだin vitroの系でしかODMR信号を測定していなかった5 nm径NDについて,細胞における高時間分解能イメージングを目指したが,超多分岐修飾が凝集体系性に阻まれおり,今後の課題である.③については,細胞内小器官や細胞骨格,具体的にはミトコンドリア膜やアクチン線維へターゲッティングした.線維状のアクチン分子の線維軸廻りの回転運動は,伸縮長と良い相関を示すこと,回転運動性は同一線維や束状では同調すること等が判明し,NDを用いたODMRにより細胞内の蛋白質集合体の微細な動きをリアルタイム検出できることが証明された. In-cell NMRに関しては,蛋白質の細胞内の並進拡散を計測しうるin-cell diffusion NMRの準備的な測定を行い,今後は再現性を含めてより精度と信頼度の高い測定法の確立を目指すと共に,FRAP等の蛍光を使った測定と比較対照しながら解析を進める.蛋白質の立体構造や機能に与える影響を流体力学的観点からも解析するためRheo-NMRを導入し,大変興味深い結果を得た.解釈を含め検討中である.

西田紀貴(計画班A02)

細胞への酸化ストレスに対する細胞内チオレドキシン(Trx)の応答を観測するため,昨年度までに確立した細胞内Trxのin-cell NMR観測法をさらに改良し,細胞内酸化還元電位(Eh)を規定するグルタチオンの酸化還元状態を同時にin-cell NMR観測する手法の確立を行った.まずアラニン側鎖メチル基を選択的に1H,13C標識したTrxを導入したHeLaS3細胞を,13C標識システインを含む培地中で一晩培養することにより,細胞内のTrxとグルタチオンの両方が安定同位体標識された細胞を調製した.得られた細胞に対して培地を灌流しながらin-cell NMR観測を行った結果,Trx,グルタチオンともに約20分程度で十分な感度でNMRシグナルを観測することができた.酸化ストレス非存在下においては,グルタチオン,Trxともにほとんどが還元型として観測され,細胞内が還元的に保持されていることが示された.
 さらに本年度は代表的な低分子量GTPaseであるRasを対象としたin-cell NMR研究に着手した.まず,細胞内におけるRasの活性状態(GTP結合型割合)を観測する適切なプローブの探索を行った.その結果,Ile21の側鎖メチル基がGTP結合型とGDP結合型で顕著な化学シフト変化を示したことから,これらのシグナル強度に基づいて細胞内における活性割合を評価する有用なプローブであると判断した.実際に,Rasを細胞に導入しIle21のシグナルを指標としたRasのin-cell NMR観測を行った結果,野生型Rasの細胞内における活性状態はほぼ完全に不活性型に保たれていることが判明した.

杉田有治(計画班A03)

本研究では,X線結晶解析で得られた蛋白質構造を用いて低温電子顕微鏡などで得られる低解像度構造情報を最適化して,より信頼性の高いモデルを構築すること,さらに複数の構造から動的な構造情報を取り出して立体構造変化を可視化する.研究チームで開発している分子動力学シミュレータGENESIS(Generalized-ensemble simulation system)に動的な構造解析を行うための新しいモジュールを複数組み込んだ.String法とよばれる複数のレプリカ(ターゲットとする分子系のコピー)を用いて構造変化経路を探索するプログラムにおいて,その経路を記述する反応座標に関して系統的な調査を行った.特に,主成分解析を反応座標として用いた場合,第一第二主成分だけでは遷移状態の構造を正しく見積もることができないことが明らかになり,比較的高次元の主成分モードまで含める必要があることがわかった.さらに,他の反応座標(距離,位置情報など)も選択可能になり,構造変化解析ツールとしての機能を充実させた.現在,このプログラムを用いて,カルシウムイオンポンプやヘムトランスポータなど比較的大きな膜タンパク質の構造変化の解析を実行中である.分担者のTamaらは,低温電子顕微鏡で得られる低解像度構造情報への構造モデルフィッティングを行うために,効率の良い構造探索手法であるREMD(レプリカ交換分子動力学法)を用いることで,ほぼ自動的に正しい構造に収束することを示した.さらに,本領域のメンバーである神田と塚崎らの実験と連携し,Tom20のコンタクトフリーな結晶中での動的構造やSecトランスロコンの新しい結晶構造に基づく構造変化と機能の関係を全原子分子動力学で解明した.SecDFの分子動力学計算では今まで見えなかった水チャネルの形成を見ることができた.

塚崎智也(計画班A03)

本研究では,生育に必須のメカニズムである「タンパク質分泌過程」に着目し研究を進めている.タンパク質の分泌はSecトランスロコンというチャネルを介して行われるが,その際ダイナミックな構造変化を伴って働くことが予測されている.大腸菌などの真正細菌では,タンパク質の分泌反応時に基質タンパク質を伴った大きな構造変化を繰り返すことにより,段階的にタンパク質の輸送が達成されるとされている.これらタンパク質の立体構造情報は得られつつあるが,未だその作動メカニズムには不明な点が多い.本年度は,新たに構造を決定したSec因子の一つである膜タンパク質SecDFの動的なメカニズムを明らかとすべく,特にSecDFの解析を中心的に取り組んだ.SecDFの変異体を用いたタンパク質分泌活性の測定やプロトンの透過活性の測定から,最終的にSecDFの機能モデルを提唱した.また,タンパク質分泌反応の時間依存的な変化を見出すため,Secタンパク質と脂質をディスク状に再構成したナノディスクの高速原子間力顕微鏡を用いた観察を進めた.安定してナノディスクを測定できる条件を見出し,ナノディスクに再構成されたSecタンパク質のドメイン変化が見出せる分解能の動画を得た.今後,さらなる条件検討を行いその構造変化の詳細を見出す.

Papers in Jan-May, 2016

1.
Comparative analysis of archaeal lipid-linked oligosaccharides that serve as oligosaccharide donors for Asn-glycosylation
Taguchi Y, Fujinami D, *Kohda D
J Biol Chem, 291 , 11042-11054 (2016).
2.
Structural basis for the recognition of two consecutive mutually interacting DPF motifs by the SGIP1 mu homology domain
*Shimada A, Yamaguchi A, Kohda D
Sci Rep 6 , 19565 (2016).
3.
Rational design of crystal contact-free space in protein crystals for analyzing spatial distribution of motions within protein molecules
Matsuoka R, Shimada A, Komuro Y, Sugita Y, *Kohda D
Protein Sci 25 , 754-768 (2016).
4.
Structural basis for the regulation of enzymatic activity of Regnase-1 by domain-domain interactions
Yokogawa M, Tsushima T, Noda NN, Kumeta H, Enokizono Y, Yamashita K, Standley DM, Takeuchi O, Akira S, *Inagaki F
Sci Rep 6 , 22324 (2016).
5.
Nuclear magnetic resonance analysis of the conformational state of cancer mutant of fibroblast growth factor receptor 1 tyrosine kinase domain
Kobashigawa Y, Amano S, Yoza K, Himeno R, Amemiya S, Morioka H, Yokogawa M, Kumeta H, Schlessinger J, *Inagaki F
Genes Cells 21 , 350-357 (2016).
6.
Functional extension of high-speed atomic force microscopy
Uchihashi T, Watanabe H, Fukuda S, Shibata M, *Ando T
Ultramicroscopy 160 , 182-196 (2016).
7.
Where the complex things are: single molecule andensemble spectroscopic investigations of protein folding dynamics
*Takahashi S, Kamagata K, Oikawa H
Curr Opin Struct Biol 36 , 1-9 (2016).
8.
Cysteines 208 and 241 in Ero1α are required for maximal catalytic turnover
Ramming T, Kanemura S, Okumura M, *Inaba K, *Appenzeller-Herzog C
Redox Biology 7 , 14-20 (2016).
9.
Augmin shapes the anaphase spindle for efficient cytokinetic furrow ingression and abscission
*Uehara R, Kamasaki T, Hiruma S, Poser I, Yoda K, Yajima J, Gerlich DW, Goshima G
Molecular Biology of the Cell 27 , 812-827 (2016).
10.
Characterization of the deamination coupled with sliding along DNA of anti-HIV factor APOBEC3G on the basis of the pH-dependence of deamination revealed by real-time NMR monitoring
Kamba K, *Nagata T, *Katahira M
Front Microbiol 7 ,587 (2016).
  
11.
Effect of the N-terminal residues on the quaternary dynamics of human adult hemoglobin
Chang S, Mizuno M, Ishikawa H, *Mizutani Y
Chem. Phys. 469-470 , 31-37 (2016).
12.
Chromophore structure of photochromic fluorescent protein dronpa: acid-base equilibrium of two cis configurations
Higashino A, Mizuno M, *Mizutani Y
J. Phys. Chem. B. 120 , 3353-3359 (2016).
13.
Structure and energy transfer pathways of the plant photosystem I-LHCI supercomplex
Suga M, Qin X, *Kuang T, *Shen JR
Curr Opin in Struct Biol, 39 , 46-53 (2016).
14.
Filopodia Formation by Cross-linking of F-actin with Fascin in Two Different Binding Manners
Aramaki S, Mayanagi K, Jin, M, Aoyama, K, *Yasunaga T
Cytoskeleton 73, 365-374 (2016).
 
15.
Structural insight into photoactivation of an adenylate cyclase from a photosynthetic cyanobacterium
Ohki M, Sugiyama K, Kawai F, Tanaka H, Nihei Y, Unzai S, Takebe M, Matsunaga S, Adachi S, Shibayama N, Zhou Z, Koyama R, Ikegaya Y, Takahashi T, Tame J, Iseki M, Park S-Y
Proc Natl Acad Sci USA 113, 6659-6664 (2016).
16.
An intrinsically disordered protein Atg13 mediates supramolecular assembly of autophagy initiation complexes
Yamamoto H, Fujioka Y, Suzuki SW, Noshiro D, Suzuki H, Kondo-Kakuta C, Kimura Y, Hirano H, Ando T, *Noda NN, *Ohsumi Y
Dev Cell 38, 86-99 (2016).
17.
F1-ATPase conformational cycle from simultaneous single-molecule FRET and rotation measurements
*Sugawa M, Okazaki K, Kobayashi M, Matsui T, Hammer G, Masaike T, *Nishizaka T
Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 113, E2916-2924 (2016).
18.
Efficient identification and analysis of chemical exchange in biomolecules by R1ρ relaxation dispersion with Amaterasu
Walinda E, Morimoto D, Nishizawa M, Shirakawa M, *Sugase K
Bioinformatics 32, 2539-2541 (2016).
19.
Moderate plasma treatment enhances the quality of optically detected magnetic resonance signals of nitrogen-vacancy centres in nanodiamonds
Sotoma S, *Igarashi R, *Shirakawa M
Applied Physics A 122 , 522 (2016).
20.
Selective labeling of proteins on living cell membranes using fluorescent nanodiamond probes
Sotoma S,Iimura J, Igarashi R , Hirosawa KM , Ohnishi H, Mizukami S, Kikuchi K, Fujiwara TK, *Shirakawa M, *Tochio, H
Nanomaterials 6 , 56 (2016).
21.
Arrayed water-in-oil droplet bilayers for membrane transport analysis
*Watanabe R, Soga N, Hara M, Noji H
Lab Chip 16, 3043-3048 (2016).
22.
Novel Nano-Device to Measure Voltage-Driven Membrane Transporter Activity
*Watanabe R, Soga N, Noji H
Trans Nanotech 15 , 70-73 (2016).
23.
Selective Labeling of Proteins on Living Cell Membranes Using Fluorescent Nanodiamond Probes
Sotoma S, Iimura J, Igarashi R, Hirosawa KM, Ohnishi H, Mizukami S, Kikuchi K, Fujiwara KT, *Shirakawa M, *Tochio H
Nanomaterials 6 , 56-64 (2016).
24.
Allosteric activation of glutamate receptors by on-cell coordination chemistry
*Kiyonaka S, Kubota R, Michibata Y, Sakakura M, Takahashi H, Numata T, Inoue R, Yuzaki M, *Hamachi I
Nat Chem 8, 958-967 (2016)
25.
Protein NMR Structure Refinement based on Bayesian Inference
*Ikeya T, Ikeda S, Kigawa T, Ito Y, Güntert P
J Phys: Conf Ser 699 , 1-14 (2016).
26.
Molecular dynamics simulations of biological membranes and membrane proteins using enhanced conformational sampling algorithms
Takaharu Mori, Naoyuki Miyashita, Wonpil Im, Michael Feig, *Yuji Sugita
BBA-biomembranes 1858, 1635-1651 (2016) .
27.
Rational design of crystal contact-free space in protein crystals for analyzing spatial distribution of motions within protein molecules
Rei Matsuoka, Atsushi Shimada, Yasuaki Komuro, Yuji Sugita, *Daisuke Kohda
Protein Sci. 25 , 754-768 (2016).
28.
Rearrangements of α-helical structures of FlgN chaperone control the binding affinity for its cognate substrates during flagellar type III export
Kinoshita M, Nakanishi Y, Furukawa Y, Namba K, *Imada K, *Minamino T
Mol. Microbiol. 101, 656-670 (2016).
29.
Insight into the flagellar type III protein export revealed by the complex structure of the type III ATPase and its regulator
*Imada K, Minamino T, Uchida Y, Kinoshita M, Namba K
Proc. Natl. Acad. Sci. USA 113 , 3633–3638 (2016).
30.
The bacterial flagellar type III export gate complex is a dual fuel engine that can use both H+ and Na+ for flagellar protein export
*Minamino T, Morimoto YV, Hara N, Aldridge PD, *Namba K
PLoS Pathog. 12 , e1005495 (2016)
31.
FliH and FliI ensure efficient energy coupling of flagellar type III protein export in Salmonella
*Minamino T, Kinoshita M, Inoue Y, Morimoto YV, Ihara K, Koya S, Hara N, Nishioka N, Kojima S, Homma M, *Namba K
MicrobiologyOpen 5, 424-435 (2016) .
32.
Higher-order assemblies of BAR domain proteins for shaping membranes
*Suetsugu S
Microscopy 65, 201-210 (2016) .
33.
Yeast Ivy1p Is a Putative I-BAR-domain Protein with pH-sensitive Filament Forming Ability in vitro
Itoh Y, Kida K, Hanawa-Suetsugu K, Suetsugu S
Cell Struct Funct. 41 , 1-11 (2016).
34.
Changes in hydration structure regulate collective motions of a multi-domain protein
Oroguchi T, *Nakasako M
Sci Rep 6, 26302 (2016).
35.
Classification and assessment of retrieved electron density maps in coherent X-ray diffraction imaging using multivariate statistics
Sekiguchi Y, Oroguchi T, *Nakasako M
J. Synchrotron Rad. 23 , 312-323 (2016).
36.
Quantitative analysis of protein–ligand interactions by NMR
Furukawa A, Konuma T, Yanaka S, Sugase K
Progress in Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy 96 , 47-57 (2016).
37.
A nearly on-axis spectroscopic system for simultaneously measuring UV-visible absorption and X-ray diffraction in the SPring-8 structural genomics beamline
Sakaguchi M, Kimura T, Nishida T, Tosha T, Sugimoto H, Yamaguchi Y, Yanagisawa S, Ueno G, Murakami H, Ago H, Yamamoto M, Ogura T, Shiro Y, *Kubo M
J. Synchrotron Rad 23 , 334-338 (2016).
38.
Structure of a group II intron in complex with its reverse transcriptase
Qu G, Kaushal P S, Wang J, Shigematsu H, Piazza C L, *Agrawal R K, *Marlene B, *Wang H-W
Nat Struc & Mol Biol 23, 549-557 (2016).
39.
Self-assembly of size-controlled liposomes on DNA nanotemplates
Yang Y, Wang J, Shigematsu H, Xu W, *Shih W M, *Rothman J E, *Lin C
Nature Chemistry 8 , 476–483 (2016).
40.
Statistical modeling and removal of lipid membrane projections for cryo-EM structure determination of reconstituted membrane proteins
*Jensen KH, Brandt SS, Shigematsu H, Sigworth F J
Journal of Structural Biology 194 , 49–60 (2016).
41.
Pseudoatomic Structure of the Tripartite Multidrug Efflux Pump AcrAB-TolC Reveals the Intermeshing Cogwheel-like Interaction between AcrA and TolC
Jeong H, Kim J-S, Song S, Shigematsu H, Yokoyama T, *Hyun J, *Ha N-C
Structure 24 , 272–276 (2016).

Papers in Jun-Dec, 2016

42.
Trisaccharide containing α2,3-linked sialic acid is a receptor for mumps virus
Kubota M, *Takeuchi K, Watanabe S, Ohno S, Matsuoka R, Kohda D, Nakakita SI, Hiramatsu H, Suzuki Y, Nakayama T, Terada T, Shimizu K, Shimizu N, Shiroishi M, Yanagi Y, *Hashiguchi T.
Proc Natl Acad Sci U S A 113 , 11579-11584 (2016).
43.
Chaperonin GroEL-GroES functions as both alternating and non-alternating engines
Yamamoto D, *Ando T.
J Mol Biol 428 , 3090-3101 (2016).
44.
The intrinsically disordered protein Atg13 mediates supramolecular assembly of autophagy initiation complexes
Yamamoto H, Fujioka Y, Suzuki SW, Noshiro D, Suzuki H, Kondo-Kakuta C, Kimura Y, Hirano H, Ando T, *Noda, NN, Ohsumi Y.
Dev Cell 38 , 86–99 (2016).
45.
High-speed atomic force microscopy reveals strongly polarized movement of clostridial collagenase along collagen fibrils
Watanabe-Nakayama T, Itami M, Kodera N, Ando T, *Konno H.
Sci Rep 6 , 28975 (2016).
46.
NMR Structural Biology Using Paramagnetic Lanthanide Probe
Saio T, *Inagaki F.
In Advanced Methods in Structural Biology (pp. 315–340). Tokyo: Springer Japan , (2016).
47.
Activation of p53 facilitates the target search in DNA by enhancing the target recognition probability
Itoh Y., Murata A., Sakamoto S., Nanatani K., Wada T., *Takahashi S. and *Kamagata K.
J. Mol. Biol. 428 , 2916-2930 (2016).
48.
Human Ero1α undergoes dual regulation through complementary redox interactions with PDI
Kanemura S, Okumura M, K. Yutani, Ramming T, Hikima T, Appenzeller-Herzog C, Akiyama S, *Inaba K.
J. Biol. Chem. 291 , 23952-23964 (2016) .
49.
Redox-assisted regulation of Ca2+ homeostasis in the endoplasmic reticulum by ERdj5
Ushioda R, Miyamoto A, Inoue M, Watanabe S, Okumura M, Maegawa K, Uegaki K, Fujii S, Fukuda Y, Umitsu M, Takagi J, Inaba K, Mikoshiba K, *Nagata K.
Proc Natl Acad Sci USA 113 , E6055-6063 (2016).
50.
Structural Basis of Backwards Motion in Kinesin-1-Kinesin-14 Chimera: Implication for Kinesin-14 Motility
Yamagishi M, Shigematsu H, Yokoyama T, Kikkawa M, Sugawa M, Aoki M, Shirouzu M, *Yajima J, and *Nitta R.
Structure 24 , 1322-1334 (2016).
 
51.
Accurate and molecular-size-tolerant NMR quantitation of diverse components in solution
Okamura H, Nishimura H, Nagata T, Kigawa T, Watanabe T, *Katahira M.
Sci Rep 6 , 21742 (2016).
52.
Structure, Dynamics, and Interaction of p54(nrb)/NonO RRM1 with 5' Splice Site RNA Sequence
Duvignaud JB, Bédard M, Nagata T, Muto Y, Yokoyama S, Gagné SM, *Vincent M.
Biochemistry 55 , 2553-2566 (2016).
53.
The binding specificity of translocated in liposarcoma/fused in sarcoma with lncRNA transcribed from the promoter region of cyclin D1
Yoneda R, Suzuki S, Mashima T, Kondo K, Nagata T, Katahira M, *Kurokawa R.
Cell Biosci 6 , 4 (2016).
54.
A Study of the Dynamics of the Heme Pocket and C-helix in CooA Upon CO Dissociation Using Time-resolved Visible and UV Resonance Raman Spectroscopy
Otomo A, Ishikawa H, Mizuno M, Kimura T, Kubo M, Shiro Y, Aono S, *Mizutani Y.
J. Phys. Chem. B 120 , 7836-7843 (2016).
55.
Regulatory Implications of Structural Changes in Tyr201 of the Oxygen Sensor Protein FixL
Yamawaki T, Ishikawa H, Mizuno M, Nakamura H, Shiro Y, *Mizutani Y.
Biochemistry 55 , 4027-4035 (2016).
56.
Importance of Atomic Contacts in Vibrational Energy Flow in Proteins
Kondoh M, Mizuno M, *Mizutani Y.
J. Phys. Chem. Lett. 7 , 1950-1954 (2016).
57.
Development of an X-ray fluorescence holographic measurement system for protein crystals
*Sato-Tomita A, *Shibayama N, Happo N, Kimura K, Okabe T, Matsushita T, Park S-Y, Sasaki Y, *Hayashi K.
Review of Scientific Instruments 87 , 063707 (2016).
58.
A simple method for ion channel recordings using fine gold electrode
Okuno, D., Hirano, M., Yokota, H. , Onishi, Y., Ichinose, J., *Ide, T.
Anal. Sci. 32 , 1353-1357 (2016).
59.
Structural Basis of Backwards Motion in Kinesin-1-Kinesin-14 Chimera: Implication for Kinesin-14 Motility
Yamagishi M, Shigematsu H, Yokoyama T, Kikkawa M, Sugawa M, Aoki M, Shirouzu M, *Yajima J, *Nitta R.
Structure 24 , 1322-1334 (2016).
60.
Ubiquitylation Directly Induces Fold Destabilization of Proteins
Morimoto D, Walinda E, Fukada H, Sugase K, *Shirakawa M.
Sci Rep 19 , 39453 (2016).
61.
A Nanodiamond-peptide Bioconjugate for Fluorescence and ODMR Microscopy of a Single Actin Filament
Genjo T, Sotoma S, Tanabe R, *Igarashi R, Shirakawa M.
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