研究業績

The number of research papers published every year
5 in 2014 / 56 in 2015 / 82 in 2016 / 63 in 2017 / 44 in 2018 / - in 2019
250 in Total

2017

総括班

第3回全体班会議を2017年6月5日~7日にザ・ルイガンス(福岡市)にて開催した.計画班員(6名)および公募班員(29名)が口頭発表を1演題25分(発表15分、質疑応答10分)で行った.ホームページの更新とニュースレター8号と9号の発行を行った(編集:塚崎智也,神田大輔).
技術講習会として,第6回国際版バイオAFM夏の学校(担当者:安藤敏夫,2017年8月21日~26日,金沢大学角間キャンパス),セミインタクト細胞リシール法技術講習会(担当者:村田昌之,A02公募班員,2017年9月22日,東京大学駒場キャンパス),GENESISソフトウェア講習会(担当者:杉田有治,2017年10月5日,タワーホール船堀),電子顕微鏡イメージ処理プログラムSCIPIONワークショップ(担当者:Florence Tama,2018年2月21日~22日,名古屋大学東山キャンパス,フランスとスペインから2名の講師を招聘)を開催した.また,第18回若手NMR研究会(2017年9月2日〜4日,和歌山県田辺市)を賛助した.本新学術領域から3名が参加した.
第17回日本蛋白質科学会年会(仙台国際センター)において,「タンパク質が動作する姿を活写するための測定・解析技術」(オーガナイザー:西田紀貴と神田大輔,英語セッション,2017年 6月21日),第55回日本生物物理学会年会(熊本大学)において,「生体膜模倣環境としての新しい界面活性剤,リポソーム,ナノディスクの利用」(オーガナイザー:塚崎智也と神田大輔,英語セッション,2017年9月20日)を共催した.また,第15回糖鎖科学コンソーシアムシンポジウム(九州大学,2017年10月26日〜27日)を神田大輔が世話人となって開催した.「複合糖質と感染症」と「糖鎖関連蛋白質の構造生物学研究」のセッションを担当し,米国から講師を1名招聘して特別講演を行った. .

神田大輔(計画班A01)

結晶コンタクト効果フリーな隙間を結晶格子中につくり,結晶コンタクトによる柔動構造の変形・固定問題の解決を目指している.Tom20タンパク質とマルトース結合タンパク質(MBP)の融合タンパク質を作製し,MBPとTom20の間にできる空間を利用して,Tom20に結合した状態のプレ配列ペプチドの動きを電子密度として可視化する.本年度はMBP-Tom20/プレ配列複合体の10個以上の結晶についてX線回折測定と解析を行った.興味深いことに差電子密度マップ中の結晶コンタクトフリー空間の中に見られるプレ配列ペプチドの電子密度に多形が見られた.電子密度が比較的よく見える結晶と,そうではない結晶がほぼ半々の割合であった.新しい方法として原子番号の大きい原子を導入して位置分布を解析する実験の検討を進めた.4-ヨードフェニルアラニンをプレ配列に導入した3種のペプチドのデザインについて結晶が得られた.微結晶に適したビームラインの測定である程度の分解能のデータが得られることがわかった.
結晶コンタクトフリー空間の利用の一つとして結晶コンタクトによるタンパク質構造の変形を除くことがある.結晶構造と溶液NMR構造が決定されていて一部のセグメントのコンホメーションが異なる例として酵母のTim21タンパク質を選択した.MBPとの融合タンパク質を作成して結晶化と構造決定を行った.リンカーの長さが異なる3つの結晶構造が得られたが,結晶コンタクトフリー空間に置いた当該セグメントのコンホメーションは互いに異なり,しかも従来の結晶構造ともNMR構造とも異なるコンホメーションであった.互いにコンホメーションが異なっていることは結晶コンタクトフリー空間が完全に溶液条件と同じでないことを示唆している可能性がある.実験結果の解釈を進めるために,分子動力学計算を溶液中の条件と結晶中の条件でそれぞれ進めている.

安藤敏夫(計画班A01)

高速AFMによるタンパク質分子の動態観察研究では,機能発現メカニズムに洞察を与える成果が得られた.膜孔形成毒素SLOの研究では,SLOのリング複合体と膜との結合により脂質の相分離が起こること,また,リング内のサブユニット間の協同性に基づくドミノ様の連鎖反応により,膜挿入反応が進行することを見出した.また,リング構造体の中心部には最終的に膜に刺さるα-Helical Bundleが突き出ていて,その部位が膜に向かって移動していくことが見出された.シャペロニンGroEでは,GroELの二つのリングでGroESが交互に結合・解離する様子が可視化された.各中間体の寿命解析とGroESのOn-time解析により,この交互のリズムがリング間の二種の協同的作用により生ずることが明らかにされた.具体的には,Bullet複合体中のCisリングでのATPの加水分解反応がTransリングからのADP解離反応を誘起し,Football複合体でのATP結合による構造変化が他方のリングからのPi解離反応を誘起する.前者の協同性の減弱はADPの部分的解離を起こし,その結果交互のリズムが崩れることを見出した.阪大の南野氏との共同研究では,細菌鞭毛を構成するタンパク質を輸送する装置に含まれるFlhA(C末ドメイン)のリンカー部がFlhACのリング形成と輸送タンパク質の選別に重要な役割を担うことを見出した.探針走査型高速AFMと光ピンセットとの複合装置の開発では,試験実験を通して可決すべきアッセイ系の問題を見出し,ひとつずつ解決を進めている.

白川昌宏(計画班A02)

生細胞中における細胞内蛋白質・小器官や生体膜の立体構造・運動性・超分子複合体形成等の解明するため、これらの分子・分子集合体を生細胞中で計測する手法と細胞中での力学的環境の影響を解析する手法の開発を進めた。手法は、細胞内の特定の蛋白質の高次元NMR測定であるin-cell NMR法、ダイアモンドナノ粒子(ND)をプローブ粒子とする光検出磁気共鳴法(ODMR)、流体力学的効果の基でのNMR測定であるRheo-NMRである。 in-cell NMRでは蛋白質の細胞内の回転拡散と水平拡散を計測し、巨大分子集積効果等の蛋白質の立体構造や機能に与える影響を流体力学的観点から解明する事を目指した。例えばin-cell diffusion NMRを用いた解析の結果得られた流体力学的効果を、in vitroでのRheo-NMRの実験で再現し定量的に解析するという流れが本研究の一つのアウトラインである。Rheo-NMRに関しては、ALSの原因タンパク質であるSOD1の線維化過程の解析、K48架橋型ダイユビキチンのダイナミクス解析を行った。
またODMRでは、NDの姿勢の3次元決定とその変化(回転運動)により、昨年度に引き続き一分子での立体構造変化の定量的測定を目指し、これまでに細胞膜、核、ミトコンドリアなどのオルガネラ、細胞骨格線維等にターゲッティングする事に概ね成功した。さらにND粒子近傍のラジカル量・電荷等を計測するため、ダイアモンド中のNVC(-)に局在する電子の緩和時間測定について感度と精度の向上を図った。NDを、膜イオンチャネルや、ミトコンドリア、葉緑体の膜にターゲットし、膜電位、イオン量、ラジカル量等を緩和時間の変動を介して計測する手法を開発するためである。また装置の改変を手がけ、励起レーザー光をnsオーダーにパルス化し、蛍光検出を共焦点化しphoton-detectorで 検出した。

西田紀貴(計画班A02)

前年度までに確立した細胞内チオレドキシン(Trx)とグルタチオンの酸化還元状態の両方をin-cell NMR観測する手法を利用して、細胞に酸化ストレス条件下における細胞内酸化還元電位とTrxの酸化還元状態の変化のリアルタイム観測を行った。その結果、細胞内Trxの酸化還元状態はin vitro条件下よりも還元型に保持されていることが判明した。また、Trx還元酵素(TrxR)阻害剤を用いたin-cell NMR実験を行った結果、酸化ストレス下ではTrxRがTrxを還元状態に保持する上で大きく影響を与えていることが示された。したがって、Trxの酸化還元状態は細胞内酸化還元電位と細胞内因子の両方の制御を受けることでin vitroとは異なる酸化還元プロファイルを示し、細胞内レドックスセンサーとしての機能を果たしていることが明らかとなった。  また前年度までに確立した低分子量GTPase Rasのin-cell NMR観測法を用いて、Rasの発癌性変異体の細胞内環境下における活性状態(GTP結合型割合)の解析を行った。その結果、代表的な発癌性変異体であるG12Vの細胞内における活性割合は約20%であり、in vitro計測値よりも顕著に低下していた。また、GTP型割合の経時変化から算出した細胞内の加水分解速度定数はin vitroよりも顕著に増大し、一方GTP-GDP交換速度定数は顕著に低下していることが判明した。Q61L、G13D変異体についても同様の傾向を示したことから、細胞内のRasは内在性のGTP加水分解活性化蛋白質などの作用により、活性状態がin vitroよりも抑制されていることが明らかとなった。

杉田有治(計画班A03)

本研究課題では、タンパク質などの異なる立体構造を接続し、機能発現する姿を理論的に予測することである。実験的にこのような構造変化の詳細、すなわち、立体構造変化を高解像度で観察することは通常は困難である。実験的に得られた低解像度低次元の動的構造情報を分子動力学シミュレーションの中で利用して、長時間ダイナミクスの詳細を理解する手法を開発することが本研究課題の狙いである。このため、我々は理研で開発している分子動力学ソフトウェアGENESISをさらに高速化し、より長時間のダイナミクスの実現を図った。新しいバージョンでは、マルチタイムステップでの時間積分や効率的な非共有結合相互作用の計算が可能となり1.5から2倍の高速化を実現した。また、分子動力学シミュレーションから自由エネルギー解析を行うために必要な効率の良いアルゴリズム(String Method, Gaussian Acceralated Molecular Dynamics, generalized Replica Exchange with solute temperingなど)を開発し、GENESISに導入することで実行的に数十倍から百倍の構造探索を実現した。また、クライオ電子顕微鏡の電子密度に対して異なる立体構造を当てはめるFlexible Fitting計算における並列化を丁寧に行い、この計算を加速した。現在ターゲットとして計算しているカルシウムイオンポンプ、ヘムトランスポータなどにこれらの手法を適用し、機能に重要な大きな構造変化を可視化した。
Tamaグループにおいては、本研究領域の神田らと連携し、X線結晶構造解析で得られたタンパク質ダイナミクスを分子動力学計算を用いて解釈することに成功した。また、ヒトCK2キナーゼの阻害剤結合型とアポ型における運動性の違いを、分子動力学を用いて評価し、特異性や活性との比較を行なった。

塚崎智也(計画班A03)

本研究では、すべての生物に保存された基本的なメカニズムの一つである蛋白質の分泌反応に焦点をあてている。分泌される蛋白質は細胞質で合成されたあと、フォールディングが妨げられた状態で膜へとターゲットされる。その後、Secタンパク質複合体がATPやプロトンの濃度勾配のエネルギーを利用して、この前駆体分泌蛋白質を膜透過させる。この分泌反応にて、Sec蛋白質は緻密かつダイナミックな構造変化を繰り返すとされているが、その分子メカニズムの詳細は不明な点が多い。本年度は、特に分泌蛋白質を膜透過させるプロトン駆動型モータータンパク質SecDFの動態について解析を進めた。SecDFは、12回のαヘリックスから構成される膜貫通領域と、3つのドメインから構成されるペリプラズム領域から構成される。膜貫通領域は、プロトンが透過するとされており、ペリプラズム側は蛋白質と相互作用して蛋白質を細胞外へ引っ張り出す役割をしていると考えられている。一連の結晶構造解析から、SecDFの膜貫通領域にトンネルが形成され、そこに水が一列に配置することで、プロトンが透過するというモデルを提唱した。更にペリプラズム側では劇的な構造変化を起こすこと、またペリプラズム領域と前駆体分泌蛋白質とが相互作用することを見出した。この構造解析と機能解析の結果から、SecDFが蛋白質の分泌にどの様に作用して機能するのかについて、新しいモデルを提唱した。これらの解析結果は、2つの原著論文として発表した。

Papers in 2017

1.
Real-space and real-time dynamics of CRISPR-Cas9 visualized by high-speed atomic force microscopy.
*Shibata M, *Nishimasu H, Kodera N, Hirano S, Ando T, Uchihashi T, *Nureki O.
Nat Commun 8 , 1430 (2017).
2.
Na+-induced structural transition of MotPS for stator assembly of the Bacillus flagellar motor.
Terahara N, Kodera N, Uchihashi T, Ando T , *Namba K, *Minamino T.
Sci Adv 3 , 4119 (2017).
3.
High-speed atomic force microscopy imaging of live mammalian cells. 
*Shibata M, Watanabe H, Uchihashi T, Ando T, Yasuda R. 
Biophys Physicobiol  14 , 127-135 (2017).
4.
High-speed XYZ nanopositioner for scanning ion conductance microscopy.
Watanabe S, * Ando T.
Appl Phys Lett 111 , 113106 (2017).
5.
Directly watching biomolecules in action by high-speed atomic force microscopy.
*Ando T.
Biophys Rev 9 , 421-429 (2017) .
6.
High-speed atomic force microscopy reveals loss of nuclear pore resilience as a dying code in colorectal cancer cells.
Mohamed MS, Kobayashi A, Taoka A, Watanabe-Nakayama T, Kikuchi Y, Hazawa M, Minamoto T, Fukumori Y, Kodera N, Uchihashi T, Ando T, *Wong RW.
ACS Nano 11 , 5567−5578 (2017).
7.
Asn-linked oligosaccharide chain of a crenarchaeon, Pyrobaculum calidifontis, is reminiscent of the eukaryotic high-mannose-type glycan.
Fujinami D, Taguchi Y, * Kohda D.
Glycobiology 27 , 701-712 (2017)
8.
Preparation of Selenoinsulin as a Long-Lasting Insulin Analogue.
Arai K, Takei T, Okumura M, Watanabe S, Amagai Y, Asahina Y, Moroder L, *Hojo H, *Inaba K, *Iwaoka M,
Angew Chem Int Ed Engl. 56(20) , 5522-5526 (2017).
9.
The Highly Dynamic Nature of ERdj5 Is Key to Efficient Elimination of Aberrant Protein Oligomers through ER-Associated Degradation.
Maegawa KI, Watanabe S, Noi K, Okumura M, Amagai Y, Inoue M, Ushioda R, Nagata K, Ogura T, *Inaba K,
Structure 25(6) , 846-857 (2017) .
10.
Structural and functional analysis of C-terminal region of FliG. An essential motor component of Vibrio Na+-driven flagella.
*Miyanoiri Y, Hijikata A, Nishino Y, Gohara M, Onoue Y, Kojima S, Kojima C, Shirai T, Kainosho M, *Homma M.
Structure 25 , 1540-1548 (2017)
11.
Stable-Isotope aided NMR Spectroscopy.
Miyanoiri Y, Takeda M, *Kainosho M.
Modern Magnetic Resonance 2 , 1-16 (2017).
12.
M. Development of an RNA aptamer that acquires binding capacity against HIV-1 Tat protein via G-quadruplex formation in response to potassium ions.
Yamaoki Y, Nagata T, Mashima T, *Katahira,
Chem commun 53 , 7056-7059 (2017).
13.
Observation by Real-Time NMR and Interpretation of Length- and Location-Dependent Deamination Activity of APOBEC3B.
Wan L, Nagata T, Morishita R, Takaori-Kondo A, *Katahira M. ACS
Chem Biol 12 , 2704-2708 (2017).
14.
Conjugation of two RNA aptamers improves binding affinity to AML1 Runt domain,
Nomura Y, Yamazaki K, Amano R, Takada K, Nagata T, Kobayashi N, Tanaka Y, Fukunaga J, Katahira M, Kozu T, Nakamura Y, Haishima Y, Torigoe H, *Sakamoto T.
J Biochem 162 , 431-436 (2017).
15.
Structural Insight into the Recognition of r(UAG) by Musashi-1 RBD2, and Construction of a Model of Musashi-1 RBD1-2 Bound to the Minimum Target RNA.
Iwaoka R, *Nagata T, Tsuda K, Imai T, Okano H, Kobayashi N, *Katahira M.
Molecules 22 , E1207 (2017).
16.
Backbone and side chain assignments of the second RNA-binding domain of Musashi-1 in its free form and in complex with 5-mer RNA.
Iwaoka R, *Nagata T, Tsuda K, Imai T, Okano H, Kobayashi N, *Katahira M.
Biomol NMR Assign 11 , 265-268 (2017).
17.
Crystal structure and redox properties of a novel cyanobacterial heme-protein with a His/Cys heme axial ligation and a per-arnt-sim (PAS)-like domain.
Motomura T, Suga M, Hienerwadel R, Nakagawa A, Lai T-L, Nitschke W, Kuma T, Sugiura M, Boussac A, *Shen J-R.
J Biol Chem 292 , 9959-9612 (2017).
18.
Experimental Evaluation of Density of Water in a Cell by Raman Microscopy.
Takeuchi M, Kajimoto S, *Nakabayashi T.
J Phys Chem Lett 8 , 5241-5245 (2017).
19.
Establishment and phenotyping of disease model cells created by cell-resealing technique.
Kano F, Noguchi Y, *Murata M.
Sci Rep 7 , Article number: 15167. doi:10.1038/s41598-017-15443-0 (2017).
20.
The first successful observation of in-cell NMR signals of DNA and RNA in living human cells.
Yamaoki Y, Kiyoishi A, Miyake M, Kano F, Murata M, Nagata T, Katahira M.
Phys Chem Chem Phys 20 , 2982-2985 doi:10.1039/C7CP05188C (2017).
21.
Single-molecule fluorescence imaging of RalGDS on cell surfaces during signal transduction from Ras to Ral.
Yoshizawa R, Umeki N, Yanagawa M, Murata M, Sako Y.
Biophys Physicobio 14 , 75-84. doi: 10.2142/biophysico.14.0_75 (2017).
22.
Pyruvate kinase M1 interacts with A-Raf and inhibits endoplasmic reticulum stress-induced apoptosis by activating MEK1/ERK pathway in mouse insulinoma cells.
Horiuchi Y, Nakatsu D, Kano F, *Murata M.
Cell Signal 38: , 212–222. doi: 10.1016/j.cellsig.2017.07.017(2017) .
23.
Novel prosurvival function of Yip1A in huma cervical cancer cells: constitutive activation of the IRE1 and PERK pathways of the unfolded protein response.
Taguchi Y, Horiuchi Y, Kano F, *Murata M.
Cell Death and Disease 8(3) , e2718. doi:10.1038/cddis.2017.147(2017) .
24.
High-Speed Atomic Force Microscopy Reveals Loss of Nuclear Pore Resilience as a Dying Code in Colorectal Cancer Cells.
Mohamed MS, Kobayashi A, Taoka A, Watanabe-Nakayama T, Kikuchi Y, Hazawa M, Minamoto T, Fukumori Y, Kodera N, Uchihashi T, Ando T, Wong RW*
ACS Nano 11 , 5567–5578 (2017).
25.
NMR Line Shape Analysis of a Multi-State Ligand Binding Mechanism in Chitosanase.
Shinya S, Ghinet MG, Brzezinski R, Furuita K, Kojima C, Shah S, *Kovrigin EL, *Fukamizo T.
J Biomol NMR 67 , 309-319 (2017).
26.
Cold-Shock Expression System in E. coli for Protein NMR Studies.
Sugiki T, Fujiwara T, *Kojima C.
Methods Mol Biol 1586 , 345-357 (2017).
27.
he Mechanism of the Glycosylase Reaction with hOGG1 Base-Excision Repair Enzyme: Concerted Effect of Lys249 and Asp268 During Excision of 8-Oxoguanine.
Sebera J, Hattori Y, Sato D, Reha D, Nencka R, Kohno T, *Kojima C, *Tanaka Y, *Sychrovsky V. T Nucleic
Acids Res 45 , 5231 (2017) .
28.
Protein 19F-labeling using transglutaminase for the NMR study of intermolecular interactions.
Hattori Y, Heidenreich D, Ono Y, Sugiki T, Yokoyama K, Suzuki E, Fujiwara T, *Kojima C.
J Biomol NMR 68 , 271-279 (2017).
29.
Structural and functional analysis of the C-terminal region of FliG, an essential motor component of Vibrio Na+-driven flagella.
Miyanoiri Y, Hijikata A, Nishino Y, Gohara M, Onoue Y, Kojima S, Kojima C, Shirai T, Kainosho M, *Homma M.
Structure 25 , 1540-1548 (2017).
30.
Production of Single-Chain Fv Antibodies Specific for GA-Pyridine, an Advanced Glycation End-Product (AGE), with Reduced Inter-Domain Motion.
Fukuda N, Noi K, Weng L, Kobashigawa Y, Miyazaki H, Wakeyama Y, Takaki M, Nakahara Y, Tatsuno Y, Uchida-Kamekura M, Suwa Y, Sato T, Ichikawa-Tomikawa N, Nomizu M, Fujiwara Y, Ohsaka F, Saito T, Maenaka K, Kumeta H, Shinya S, Kojima C, Ogura T, *Morioka H.
Molecules 22 , 1695 (2017).
31.
BepA mediates productive transfer of substrate proteins to the β-barrel assembly machinery (BAM) complex.
Daimon Y, Masui C, Tanaka Y, Shiota T, Suzuki T, Miyazaki R, Sakurada H, Lithgow T, Dohmae N, Mori H, *Tsukazaki T, *Narita S, *Akiyama Y.
Mol Microbiol 106 , 760-776 (2017).
32.
Tunnel formation inferred from the I-form structures of the proton-driven protein secretion motor SecDF.
Furukawa A, Yoshikaie K, Mori T, Mori H, Morimoto Y V, Sugano Y, Iwaki S, Minamino T, Sugita Y, Tanaka Y, *Tsukazaki T.
Cell Reports 19 , 895-901 (2017).
33.
Impact of cellular health condition on protein folding state in mammalian cells.
Inomata K, Kamoshida H, Ikari M, Ito Y, *Kigawa T.
Chem Comm 53 , 11245-11248 (2017).
34.
Parkinson's disease-related DJ-1 functions in thiol quality control against aldehyde attack in vitro.
*Matsuda N, Kimura M, Queliconi BB, Kojima W, Mishima M, Takagi K, Koyano F, Yamano K, Mizushima T, Ito Y, *Tanaka K.
Sci Rep 7 , 12816 (2017).
35.
Chemical shift assignments of the first and second RRMs of Nrd1, a fission yeast MAPK-target RNA binding protein.
Kobayashi A, Kanaba T, Satoh R, Ito Y, Sugiura R, *Mishima M. Biomol.
NMR Assign 11 , 123-126 (2017).
36.
Interactions of in vitro selected fluorogenic peptide aptamers with calmodulin.
Manandhar Y, Wang W, Inoue J, Hayashi N, Uzawa T, Ito Y, Aigaki T, *Ito Y.
Biotechnol Let 39 , 375-382 (2017).
37.
Tunnel Formation Inferred from the I-Form Structures of the Proton-Driven Protein Secretion Motor SecDF,
Furukawa A, Yoshikaie K, Mori T, Mori H, Morimoto Y, Sugano Y, Iwaki S, Minamino T, Sugita Y, Tanaka Y, *Tsukazaki, T.
Cell Reports 19 , 895-901 (2017).
38.
GENESIS 1.1: A Hybrid-Parallel Molecular Dynamics Simulator with Enhanced Sampling Algorithms on Multiple Computational Platforms.
Kobayashi C, Jung J, Matsunaga Y, Mori T, Ando T, Tamura K, Kamiya M, *Sugita Y.
J Comp Chem 38: , 2193-2206 (2017).
39.
Slow-Down in Diffusion in Crowded Protein Solutions Correlates with Transient Cluster Formation,
Nawrocki G, Wang P, Yu I, Sugita Y, and *Feig M,
J Phys Chem B 121 , 11072-11084 (2017).
40.
Neural Network and Nearest Neighbor Algorithms for Enhancing Sampling of Molecular Dynamics.
*Galvelis R, Sugita Y.
J Chem There Comp 13 , 2489-2500 (2017).
41.
Enhanced Sampling of N-Glycans in Solution with Replica State Exchange Metadynamics,
Galvelis R, Re S, *Sugita Y.
J Chem There Comp 13 , 1934-1942 (2017).
42.
The TPR domain of BepA is required for productive interaction with substrate proteins and the β-barrel assembly machinery complex.
Daimon Y, Iwama-Masui C, Tanaka Y, Shiota T, Suzuki T, Miyazaki R, Sakurada H, Lithgow T, Dohmae N, Mori H, * Tsukazaki T, *Narita S, *Akiyama Y.
Mol Microbiol 106 , 760-776 (2017).
43.
Crystal Structure of a Plant Multidrug and Toxic Compound Extrusion Family Protein.
Tanaka Y, Iwaki S, *Tsukazaki T.
Structure 25 , 1455-1460 (2017).
44.
SecY-SecA fusion protein retains the ability to mediate protein transport.
Sugano Y, Furukawa A, Nureki O, Tanaka Y, *Tsukazaki T.
PLOS ONE 12 , e0183434 (2017).
45.
Tunnel Formation Inferred from the I-Form Structures of the Proton-Driven Protein Secretion Motor SecDF
Furukawa A, Yoshikaie K, Mori T, Mori H, Morimoto VY, Sugano Y, Iwaki S, Minamino T, Sugita Y, Tanaka Y, *Tsukazaki T.
Cell Rep 19 , 895-901 (2017).
46.
Collision with duplex DNA renders Escherichia coli DNA polymerase III holoenzyme susceptible to DNA polymerase IV-mediated polymerase switching on the sliding clamp.
Le TT, *Furukohri A, Tatsumi-Akiyama M, Maki H.
Sci Rep 7 , 12755 (2017).
47.
Parkinson's disease-related DJ-1 functions in thiol quality control against aldehyde attack in vitro.
Matsuda N, Kimura M, Queliconi BB, Kojima W, Mishima M, Takagi K, Koyano F, Yamano K, Mizushima T, Ito Y, Tanaka K.
Sci Rep 7 , 12816 (2017).
48.
Chemical shift assignments of the first and second RRMs of Nrd1, a fission yeast MAPK-target RNA binding protein.
Kobayashi A, Kanaba T, Satoh R, Ito Y, Sugiura R, Mishima M.
Biomol NMR Assign 11 , 123-126 (2017).
49.
Two-step process for disassembly mechanism of proteasome α7 homo-tetradecamer by α6 revealed by high-speed atomic force microscopy.
Kozai T, Sekiguchi T, Satoh T, Yagi H, *Kato K, *Uchihashi T.
Sci Rep 7 , 15373 (2017).
50.
Influences of lone-pair electrons on directionality of hydrogen bonds formed by hydrophilic amino acid side chains in molecular dynamics simulation.
Oroguchi, T*, Nakasako, M.
Sci Rep 7 , 15859 (2017).
51.
Controlled Terahertz Birefringence in Stretched Poly(lactic acid) Films Investigated by Terahertz Time-Domain Spectroscopy and Wide-Angle X‑ray Scattering.
Iwasaki, H, Nakamura, M, Komatsubara, N. Okano, M, Nakasako, M, Sato, H, Watanabe, S.*
J Phys Chem B 121 , 6951−6957 (2017).
52.
A protocol for searching the most probable phase-retrieved maps in coherent X-ray diffraction imaging by exploiting the relationship between convergence of the retrieved phase and success of calculation.
Sekiguchi, Y, Hashimoto, S, Kobayashi, A, Oroguchi, T, Nakasako M. *
J Synchrotron Rad 24 , 1024–1038 (2017).
53.
An NMR approach for characterizing antibody interactions in serum environment.
Yanaka S, Yamazaki T, Yogo R, Yagi H, Kato K.
Molecules 22 , 1619 (2017).
54.
Detection of quaternary structure deformation of immunoglobulin G1 Fc glycoprotein upon interacting with a low-affinity Fc receptor by deuteration-assisted small-angle neutron scattering.
Yogo R, Yanaka S, Yagi H, Inoue R, Sato N, Sugiyama M, Kato K.
Biochem Biophys Rep 12 , 1-4 (2017) .
55.
Conformational effects of N-glycan core fucosylation of immunoglobulin G Fc region on its interaction with Fcγ receptor IIIa.
Sakae Y, Satoh T, Yagi H, Yanaka S, Yamaguchi T, Isoda Y, Iida S, Okamoto Y, Kato K.
Sci Rep 7 , 13780 (2017) .
56.
Elucidation of potential sites for antibody engineering by fluctuation editing.
Yanaka S, Moriwaki Y, Kouhei T, Sugase K
Sci Rep 7 , 9597 (2017).
57.
Capturing an initial intermediate during the P450nor enzymatic reaction using time-resolved XFEL crystallography and caged-substrate.
Tosha T, Nomura, T, Nishida, T, Saeki, N, Okubayashi, K, Yamagiwa, R, Sugahara, M, Nakane, T, Yamashita, K, Hirata, K, Ueno, G, Kimura, T, Hisano, T, Muramoto, K, Sawai, H, Takeda, H, Mizohata, E, Yamashita, A, Kanematsu, Y, Takano, Y, Nango, E, Tanaka, R, Nureki, O, Shoji, O, Ikemoto, Y, Murakami, H, Owada, S, Tono, K, Yabashi, M, Yamamoto, M, Ago, H, Iwata, S, *Sugimoto, H, *Shiro, Y, *Kubo, M.
Nat Commun 8 , 1585 (2017).
58.
Structural basis for binding and transfer of heme in bacterial heme-acquisition systems.
Naoe, Y, Nakamura, N, Rahman, M M, Tosha, T, Nagatoishi, S, Tsumoto, K, *Shiro, Y, * Sugimoto, H.
Proteins 85 , 2217-2230 (2017).
59.
Dynamic functional assembly of the Torsin AAA+ ATPase and its modulation by LAP1.
Chase A R, Laudermilch E, Wang J, Shigematsu H, Yokoyama T, *Schlieker C.
Mol Biol Cell 28 , 2765-2772 (2017).
60.
Crystallization and X-ray analysis of 23 nm virus-like particles from Norovirus Chiba strain.
Hasegawa K, Someya Y, Shigematsu H, Kimura-Someya T, Nuemket N, *Kumasaka T.
Acta Crystallogr F Struct Biol Commun. 73 , 568–73 (2017).
61.
Structural basis for CRMP2-induced axonal microtubule formation.
Niwa S, Nakamura F, Tomabechi Y, Aoki M, Shigematsu H, Matsumoto T, Yamagata A, Fukai S, Hirokawa N, Goshima Y, Shirouzu M, *Nitta R.
Sci Rep 7 , 10681 (2017) .
62.
Structure of the complete elongation complex of RNA polymerase II with basal factors.
Ehara H, Yokoyama T, Shigematsu H, Yokoyama S, Shirouzu M, *Sekine S-I.
Science 357 , 921–4 (2017) .
63.
Chemical and structural characterization of a model Post-Termination Complex (PoTC) for the ribosome recycling reaction: Evidence for the release of the mRNA by RRF and EF-G.
Iwakura N, Yokoyama T, Quaglia F, Mitsuoka K, Mio K, Shigematsu H, Shirouzu M, *Kaji A, *Kaji H.
PLoS ONE 12 , e0177972 (2017).



ページの先頭へ